酶反应中的结合能的定义?

产生能量（即为结合能），利用该能量抵消一部分反应进行所必须的活化能，从而使反应加速。所以说，结合能是酶促反应中的关键。根据上面的陈述，当一物质可增强结合能时，抵消的活化能就增多，反应的速度就增快。所以，有利于反应。以上

结合能指的是把要反应的所有组分合在一起组成过渡态需要的能量。你的问题可以这么解释，把化学反应比作租车，活化能就是押金：就好比你去租车需要交保险押金，租完车后退回；如果有保人（酶）担保，你就不用交这份押金或者只交少量押金，直接就能租车了。

过渡态学说，酶与底物过渡态互补释放结合能，使ES过渡态能级降低。结合能就是底物通过弱化学键和酶的活性部位结合释放的能量，可以降低活化能。

酶借着提供另一条活化能（用Ea或ΔG表示）需求较低的途径来使反应进行，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的...

酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES,ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多.ES再反应产生P,同时释放E.E可与另外的S分子结合,再重复这个循环.降低整个反应所需的活化能,使在单位时间内有更多的分子进行反应,反应速度得以加快.如没有催化剂存在...

酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力，如氢键，离子键和疏水键等的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。在底物S与酶E结合之前，二者均处于自由运动状态，在结合过程中，由于底物与酶分子的相互作用产生结合能...

活化能(activation energy):将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。活性部位(active energy):酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。酶的...

它们或是溶解于细胞质中,或是与各种膜结构结合在一起,或是位于细胞内其他结构的特定位置上(是细胞的一种产物),只有在被需要时才被激活,这些酶统称胞内酶;另外,还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力(或称酶活性)。酶活力可受多种因素的调节控制,从而使生物体能...

当底物未与酶结合时,活性中心的催化基团还未能与底物十分靠近,但由于酶活性中心的结构有一种可适应性,即当专一性底物与活性中心结合时,酶蛋白会发生一定的构象变化,使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确地排列并定位,以便能与底物楔合,使底物分子可以“靠近”及“定向”于酶,这也就是前面提到的诱导楔合。

酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契合）或底物变形使二者相互适合，并依靠离子键、氢键、范德华力的作用和水的影响，结合成中间产物，在酶分子的非极性区域内，由于酶与底物的临近、定向，使二者可以通过亲核/亲电催化、一般酸/碱催化或金属离子催化方式进行多元催化，从而大大降低反应所需的活化能，...