酶对底物为什么有专一性
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发布时间：2022-04-23 12:03
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时间：2023-10-12 20:34
酶的作用机制：关于酶的高效性和专一性的理论一.中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。1.内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为底物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为：E+S←→〔ES〕←→E+P2.用图来描述上述过程：见草图，隧道效应。3.证据：<1>理论证据：用该理论推导出的酶促反应动力学方程（米氏方程）与实验数据极为相符。<2>直接证据：寻找过渡态中间复合物〔ES〕，这是一种极不稳定的物质，寿命只有10-12～10-10秒，正常情况下是找不到的，通过低温处理（-50℃），使〔ES〕的寿命延长至2天，弹性蛋白酶，切片的电镜照片以及X光衍射图都证明了〔ES〕的存在。二.锁钥学说：解释酶专一性的理论，已经过时，但是解释得很形象。1.酶的活性中心：酶与底物直接接触和作用的部位。一般而言，底物比酶要小得多。2. 锁钥学说：酶的活性中心的构象与底物的结构（外形）正好互补，就像锁和钥匙一样是刚性匹配的，这里把酶的活性中心比作钥匙，底物比作锁。 在此理论的基础上还衍生出一个三点附着学说，专门解释酶的立体专一性。3.缺陷：酶促反应多数是可逆反应，S←→P，这就产生了一只钥匙开2把锁的情况，是荒唐的。三.诱导锲合理论：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论。它认为，酶的活性中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补。当酶与底物靠近时，底物能够诱导酶的构象发生变化，使其活性中心变得与底物的结构互补。就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实验上的证实，电镜照片证实酶“就像是长了眼睛一样”。四.关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同的酶适用于不同的类型，但第一种类型是共有的。1.邻近与定向效应：邻近指底物汇聚于酶的活性中心，使酶的活性中心的底物浓度高于其它处，定向则指底物的敏感化学键与酶的催化基团正好对准，使反应加速进行。见P198。2.张力与变形效应：酶的活性中心与底物结合后，底物分子中的敏感键被拉扯而变形，易于断裂。见P198。3.广义的酸碱催化：释放与吸收H+的物质分别称为广义的酸碱，用得失H+来催化反应是广泛存在的，酶的广义的酸碱催化机理与有机化学中的相同。酸性氨基酸和碱性氨基酸常常作为这类酶的活性中心，酶蛋白中的His的咪唑基也很特别，它即能行酸催化，又能行碱催化。4.共价催化：当酶与底物形成〔ES〕时是以共价键相连的，导致底物的敏感键发生断裂，又导致新的共价键形成，最后〔ES〕中的共价键断裂而释放出E。
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