细胞生物学22
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发布时间：2023-07-11 02:40
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热心网友
时间：2024-11-19 14:25
小G蛋白的共同特点是，当结合了GTP时即成为活化形式，这时可作用于下游分子使之活化，而当GTP水解成为GDP时（自身为GTP酶）则回复到非活化状态。这一点与Gα类似，但是小G蛋白的分子量明显低于Gα。
在细胞中存在着一些专门控制小G蛋白活性的小G蛋白调节因子，有的可以增强小G蛋白的活性，如鸟苷酸交换因子（guanine nucleotide exchange factor, GEF）和鸟苷酸解离抑制因子（Guanine nucleotide dissociation Inhibitor, GDI），有的可以降低小G蛋白活性，如GTP酶活化蛋白（GTPase activating protein, GAP）。
小G蛋白：近年来研究发现小G蛋白，特别是一些原癌基因表达产物有着广泛的调节功能。Ras蛋白主要参与细胞增殖和信号转导；Rho蛋白对细胞骨架网络的构成发挥调节作用；Rab蛋白则参与*细胞内膜交通（membrane traffic）。此外，Rho和Rab亚家庭可能分别参与淋巴细胞极化（polarization）和抗原的提呈。某些信号蛋白通过SH-3功能区将酪氨酸激酶途径同一些由小G蛋白所控制的途径连接起来，如Rho（与Ras有30%同源性）调节胞浆中微丝上肌动蛋白的聚合或解离，从而影响细胞形态。这一事实解释了某些含有SH-3的蛋白同细胞骨架某些成份相关联或调节它们的功能。
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时间：2024-11-19 14:26
细胞表面的受体通过与其相应配体作用后，可经不同种类的G蛋白偶联，分别发挥不同的生物学效应。与G蛋白偶联的多种受体具有共同的结构功能特点：分子量40-50kDa左右，由350-500氨基酸组组成，形成7个由疏水氨基酸组成的α螺旋区段，反复7次穿越细胞膜的脂质双层。肽链的N末端在胞膜外，C末端在细胞内。N末端上常有许多糖基修饰。从功能上看，受体的识别区域并不象一般想象的那样在胞膜的外部，实际上是由7个跨膜区段间通过特定氨基酸残基之间的相互作用形成复杂的空间构象。配体结合于识别区域之后，即导致整个受体构象的变化。受体肽链的C末端和连接第5和第6个跨膜区段的第三个胞内环是G蛋白结合部位。目前研究发现，趋化因子受体家族（chemokine receptor family）以及一些神经递质受体都属于G蛋白偶联的7次跨膜受体的超家族。例如IL-8RA胞膜外N端Asp11、Llu275、Arg280以及可形成二硫键的Cys30和Cys277在与配体结合中起重要作用；紧接第三个空膜区第二个胞浆环中DRY序列对于与G蛋白的结合是必要的。
（1）Gs：细胞表面受体与Gs（stimulating adenylate cyclase g protein,Gs）偶联激活腺苷酸环化酶，产生cAMP第二信使，继而激活cAMP依赖的蛋白激酶。
（2）Gi：细胞表面受体同Gi（inhibitory adenylate cyclase g protein,Gi）偶联则产生与Gs相反的生物学效应。
（3）Gt：可以激活cGMP磷酸二酯酶，同视觉有关。
（4）Go：可以产生百日咳杆菌毒不导致的一系列效应。
（5）Gq：同PLC偶联，在磷脂酰肌醇代谢途径信号传递过程中发挥重要作用。
（6）小G蛋白：近年来研究发现小G蛋白，特别是一些原癌基因表达产物有着广泛的调节功能。Ras蛋白主要参与细胞增殖和信号转导；Rho蛋白对细胞骨架网络的构成发挥调节作用；Rab蛋白则参与*细胞内膜交通（membrane traffic）。此外，Rho和Rab亚家庭可能分别参与淋巴细胞极化（polarization）和抗原的提呈。某些信号蛋白通过SH-3功能区将酪氨酸激酶途径同一些由小G蛋白所控制的途径连接起来，如Rho（与Ras有30%同源性）调节胞浆中微丝上肌动蛋白的聚合或解离，从而影响细胞形态。这一事实解释了某些含有SH-3的蛋白同细胞骨架某些成份相关联或调节它们的功能。
参考资料：（摘自http://www.windrug.com/pic/30/11/20/115.htm）
