乙醇脱氢酶乙醇氧化
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发布时间：2024-10-08 10:17
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时间：2024-10-08 11:01
乙醇脱氢酶在人体中的作用机制是一个涉及多个步骤的过程。首先，它与辅酶NAD+结合，然后通过锌原子与乙醇底物结合。在这个过程中，His-51的去质子化导致烟酰胺核糖的去质子化，进一步促使Ser-48的去质子化，从而将乙醇去质子化。脱质子后的乙醇通过氢化物转移至NAD+，生成NADH和锌结合的醛或酮，产物醛随之释放。在酵母和细菌中，这个过程的方向是相反的。
氧化反应中，亚基底物与锌和乙醇脱氢酶配位，每个亚基有两个锌原子，其中一个参与催化，由Cys-46, Cys-174, His-67和一个水分子作为配体。另一亚基则负责维持结构稳定。氢化物从乙醇经His-51和烟酰胺核糖的质子转移，最后由Ser-48使乙醇脱质子，形成乙醛。从结构角度看，酶结合氢化物向NAD+传递时，会形成氢气，这决定了酶的A类脱氢酶分类。
活性部位中心由一系列氨基酸构成，如锌原子、His-67、Cys-174、Cys-46、Ser-48、His-51、Ile-269、Val-292、Ala-317和Phe-319。锌原子负责结合酒精，而Cys-146、Cys-174、His-67、Phe-319、Ala-317、His-51、Ile-269和Val-292则通过氢键稳定与NAD+的结合。哺乳动物的乙醇脱氢酶也有类似的结构锌位点，这对于蛋白质结构的稳定至关重要。量子化学计算和经典分子动力学研究揭示了马肝醇脱氢酶（HLADH）中催化和结构锌的详细空间结构，其中结构锌由四个紧密配位的半胱氨酸（如Cys97, Cys100, Cys103, Cys111）形成一个对称的四面体结构。最近的研究发现，锌与半胱氨酸的结合主要通过一价共价键进行。
扩展资料
乙醇脱氢酶，大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶，它在很多生理过程中起着重要作用。，是一种含锌金属酶，具有广泛的底物特异性。
